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Myoglobin
John Kendrew's ursprüngliche Myoglobinstruktur (1960) zeigt die Struktur von Wal-Myoglobin ohne gebundenen Sauerstoff. (Kleine, magentafarbene Kugeln markieren Seitenketten, die in der Struktur nicht vollständig vorhanden sind. Es ist auch bei neueren und hochaufeglösten Strukturen relativ häufig, dass nicht alle Atompositionen im Molekül bestimmt werden können)
Das Protein ist nach Atomtypen angefärbt: Kohlenstoffe sind weiss, Sauerstoff rot, Stickstoff blau und Schwefel gelb dargestellt. Um die Hämgruppe besser vom Protein unterscheiden zu können, sind die Kohlenstoffatome der Hämgruppe blassgrün angefärbt.
ist nur der Kettenverlauf des Proteins ohne Details dargestellt; so ist die Hämgruppe besser sichtbar. Noch besser kann man die Struktur des Porphyrinrings erkennen, wenn dargestellt werden
Das Eisenion in der Hämgruppe wird von vier Stickstoffatomen aus dem Porphyrinring komplexiert sowie von eine Stickstoff aus der Seitenkette des Histidin-Rests 93. Die sechste Koordinationsstelle, die die Bindungsstelle für den Sauerstoff darstellt, ist in dieser Struktur von einem Wassemolekül besetzt
Eine neuere Struktur zeigt das Sauerstoff-beladene MyoglobinDer Porphyrinring des Häms bindet ein , das für die reversible Bindung des Sauerstoffs verantwortlich ist. Dabei verhindert der Proteinanteil des Myoglobins weitgehend, dass das Fe2+ ein Elektron an den Sauerstoff abgibt und zu Fe3+ oxidiert wird.