Die bakterielle Protease Subtilisin aus Bacillus subtilis ist wie Chymotrypsin auch eine Serinprotease. Allerdings zeigt seine Sequenz und Struktur keinerlei Ähnlichkeit mit der von Chymotrypsin, ausser dass beide eine Ser-His-Asp katalytische Triade besitzt (His 57, Asp 102, and Ser 195 in Chymotrypsin, HIs 64, Asp 32, und Ser 221 in Subtilisin). Offensichtlich wurde diese Methode, die Hydrolyse einer Peptid- oder Ester-Bindung zu katalysieren, im Verlaufe der Evolution mehrfach erfunden. Diese Entwicklung von gleichen Lösungen, ausgehend von unterschiedlichen Ausgangspunkten ist ein Beispiel für konvergent Evolution.

unterscheidet sich strukturell stark von Chymotrypsin. Es enthält zum Beispiel einen viel höheren Anteil an alpha-Helix, während Chymotrypsin hauptsächlich beta-Faltblattstruktur enthält. Die schematische Darstellung der Srtrukturen sind angefärbt nach Sekundärstrukturtyp (alpha-Helix rot, beta-Faltblatt gelb, Zufallsknäuel grün, beta-Turn blau)

Die der Strukturen von Subtilisin (blau) und Chymotrypsin (grün) zeigen, wie sehr sich die beiden Stukturen unterscheiden.

In Subtilisin sind es die Rest Ser 221, His 64 und Asp 32 (rot, orange und gelb), die zusammen die katalytische Triade bilden, in Chymotrypsin die Reste Ser195, His57 und Asp102 (blau, hellblau und grün). Die Ueberlagerung der beiden Triaden zeigt, wie sehr sich die räumliche Anordnung der beiden Reste ähnelt, obwohl die sie umgebende Proteinstrukturen völlig verschieden sind.

Die der beiden Proteasen ohne den Rest des Proteins.