Die proteolytische Aktivität von Trypsin kann durch spezialisierte Proteine blockiert werden. Diese Inhibitoren erlauben dem Körper, die proteolytische Aktivität zu modulieren. Der Inhibitor bindet mit sehr hoher Affinität an das Trypsin-Molekül. Diese starke Bindung beruht auf der exakten Komplementarität der Oberflächen von Protease und Inhibitor.

Der Inhibitor (weiss) bindet in eine Vertiefung in der Oberfläche des Trypsins (grün, katalytische Triade (Ser 57, His 102 ,Asp 195 - rot, orange und gelb)).

  (space-filling representation).

  Nur Inhibitor (space-filling representation). Beachten Sie die Position von Lys 15 (hellblau).

Der Inhibitor passt genau. Seine Form ist komplementär zur Oberfläche des Trypsins.

Das sieht man besonders schön im Querschnitt durch den Komplex. Der Inhibitor blockiert die aktive Stelle des Trypsins. Der Zugang zur katalytische Triade (Ser 57, His 102 und Asp 195 - rot, orange und gelb) ist durch den Inhibitor blockiert.

Der Inhibitor bindet deshalb so stark weil er ein natürliches Trypsinsubstrat imitiert, indem er einen in die Substrat-Bindungstasche einführt, der eine Salzbrücke bildet mit dem negativ geladenen Aspartatrest am Grund der Bindungstasche .