Die Abbildung rechts zeigt die Struktur des Lysozyms aus Hühnereiweiss. Wasserstoffbrücken werden als gestrichelte weisse Linien hervorgehoben. Der Verlauf der Proteinkette ist durch ein transparentes weisses Band hervorgehoben.

Wenn man die , sieht man besser, wie das Band der Peptidkette folgt.

Die Bereiche mit spiralfärmig gewundenem Kettenverlauf nennt man , Bereiche, in denen zwei oder mehr Kettenabschnitte parallel oder antiparallel zueinander verlaufen, . Besonders schön sieht man diese Sekundärstrukturelemente in der des Moleküls. In dieser abstrakten Darstellung kann man die Faltung der Kette gut erkennen, dafür werden alle atomaren details weggelassen.

Die Form des Moleküls erkennt man hingegen am besten, wenn die Atome als Kugeln darstellt, deren Radius dem Van-der-Waals-Radius der Atome entspricht ( CPK-Darstellung). Aus der Form des Moleküls allein lässt sich jedoch nur schwer ersehen, wo die katalytisch aktive Stelle des Moleküls liegt, obwohl die , die die Oberfläche des Moleküls durchzieht, als Substratbindungsstelle prädestiniert scheint. Die mit einem Substratanalog (Eine Kette von 6 N-Acetyl-Glukosamin-Einheiten) hilft da weiter. Hier sehen wir sehr schön, wie sich das Oligosaccharid in diese Rinne auf der Moleküloberfläche hineinschmiegen

siehe auch: PDB Molecule of the Month #09: Lysozyme