Chymotrypsin ist eine typische Serin-Endoprotease. Sie wird als inaktive Vorstufe synthetisiert, welche durch proteolytische Spaltung aktiviert wird. Dadurch entsteht das , das aus drei Ketten besteht. Die Reste 1-13 sind grün, die Reste 16-146 hellblau und die Rest 149-245 dunkelblau angefärbt.

Weshalb fallen die drei Ketten nicht auseinander?

Zehn bilden insgesamt fünf Dissulfid-Brücken, die mithelfen, die drei Ketten zusammenzuhalten. Zwei dieser Dissulfid-Brücken verbinden unterschiedliche Ketten (orange); die andern drei (gelb) verbinden jeweils zwei Cysteine in der gleichen Kette.

Die des Enzyms befindet sich in einer Vertiefung auf der einen Seite des Moleküls. Drehen Sie das Molekül, um sie zu sehen. Die drei Rest, die die katalytische Triade der Serin-Protease bilden, sind wie folgt angefärbt: Asp102 - gelb, His57 - orange, Ser 195 - rot.

Obwohl die drei Reste der katalytischen Triade im dreidimensionalen Raum nahe beieinander liegen, liegen sie in der Sequenz der Polypeptidkette weit auseinander. Hier sind die Seitenketten gleich angefärbt wie oben, aber lässt aber besser erkennen, welcher Rest zu welcher Kette gehört. . Hier sind die drei Reste der katalytischen Triade (Kohlenstoff - grau, Sauerstoff - rot, Stickstoff - blau ).

Die der Protease bildet eine hydrophobe Tasche in der unmittelbaren Nähe der aktiven Stelle. Aromatische hydrophobe Reste (Tyr, Phe, Trp) sind orange angefärbt, aliphatische hydrophobe Reste (Val, Ile, Leu, Pro, Ala, Met, Cys) gelb, ungeladene hydrophile Reste (Asn, Gln, Ser, Thr) grün, saure Reste (Asp,Glu) rot und basische Reste (Arg, Lys, His) hellblau. Die katalytische Triade ist weiss hervorgehoben

Ein ist an das Enzym gebunden. Beachten Sie die Position der Tryptophan-Seitenkette (Doppelring) in der Substraterkennungs-Tasche, die Carboxylgruppe liegt über dem Serin der aktiven Stelle

ist das Protein als Bindungen und das Peptid als Kugeln dargestellt