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Alkaline Phosphatase aus Escherichia Coli
Die Alkaline Phosphatase aus E.coli ist ein Homodimer mit 449 Resten/Kette. Sie ist ein Metalloenzym: jede der beiden Ketten enthält eine aktive Stelle mit einem und zwei Zn2+-Ionen. Die Zn2+-Ionen sind an der katalyse beteiligt, das Mg2+-Ion ist ein allosterischen Aktivator der alkalinen Phosphatase.
Die Zn2+-Ionen sind über Histidine und Aspartate an das Protein gebunden:
durch His 331, His 372, His 412, Asp 327
durch His370, Asp 51, Asp369 und Ser 102
wird durch Asp 51, Glu 322 und Thr 155 festgehalten, seine übrigen Koordiantionsstellen sind mit Wassermolekülen besetzt
In der aktiven Stelle der Phosphatase-Struktur 1ALK finden wir zusätzlich das Produkt .
Die wird durch die Aminosäuren Asp 135, Arg 166 und Lys 328 kompletiert.
Die Seitenkette von Arginin 166 bindet das Phosphat mit einer .
