Ein Antikörper vom IgG-Typ besteht aus zwei verschiedenen Ketten, die in mehrere Domänen aufgefaltet sind. Jede Domäne besteht aus ca. 100 Aminosäuren. Die variablen Domänen der leichten (rosa) und schweren (blau/grün) Ketten bilden zusammen die FV-Fragmente, die für die Antigen-Erkennung verantwortlich sind und die diese Funktion auch ohne den Rest des Moleküls erfüllen können. Die FAB-Fragmente enthalten zusätzlich noch je eine konstante Domäne der leichten und schweren Ketten und verbinden die beiden Ketten durch eine Disulfid-Brücke und verhinern so, dass sich die beiden Ketten trennen. Das Fc-Fragment, das in vivo für die Interaktion mit anderen Elementen des Immunsystems verantwortlich ist, ist zusätzlich noch glykosyliert und braucht diese Zuckerreste für die korrekte Faltung. Da den Bakterien die Enzyme zur Glykosilierung fehlen, werden in Bakterien nur Fab-Fragmente und FV-Fragmente hergestellt. Häufig werden dabei die beiden Peptidketten des FV-Fragments durch ein Verbindungspeptid zu einem scFV verknüpft. Am freien C-terminalen Ende können Peptide oder Effektor-Proteine angehängt werden.